ITALIANO

Struttura e sulla funzione degli alimenti e relativi processi metabolici sia nell’alimentazione che nelle biotecnologie alimentari. Principali enzimi coinvolti nella nutrizione e nelle biotecnologie del settore agroalimentare.

LIBRI DI TESTO CONSIGLIATI:
- Ivo Cozzani e Enrico Danese- Biochimica degli Alimenti e della Nutrizione (2006), Piccin Nuova Libraria S.p.A. Padova (Cap. 2-3, 5-8).
- Carmen Gigliotti , Roberto Verga – Biotecnologie Alimentari (2007), Piccin Nuova Libraria S.p.A. Padova.
- Ugo Leuzzi, Ersilia Bellocco e Davide Barreca- Biochimica della Nutrizione (2013), Zanichelli Editore S.p.A., (Cap. 5-7; 10-11).
Monica Stoppini e Vittorio Bellotti- Biochimica applicata- Edises
LIBRI DI CONSULTAZIONE
- Food Biochemistry and Food Processing (2012) Second Edition, Benjamin K. Simpson Ed., Wiley-Blackwell
- Industrial Enzymes- Structure, Function and Applications (2007), J. Polania & A. P. MacCabe Eds., Springer.

Il corso di Biochimica e Biotecnologie degli Alimenti fornisce conoscenze avanzate: i) sulla struttura e sulla funzione degli alimenti (carboidrati, lipidi e proteine); ii) sui relativi processi metabolici nell’alimentazione e nelle biotecnologie alimentari; iii) sui principali enzimi coinvolti nella nutrizione e nelle biotecnologie (trasformazioni) del settore agroalimentare; iv) sulla qualità chimico-nutrizionale e autenticità degli alimenti e su metodologie per la loro determinazione.

Conoscenze e abilità fornite dal corso di Chimica Biologica.

Le lezioni sono orali e prevedono durante il corso momenti di verifica dell'apprendimento dei contenuti. Verranno utilizzate diapositive, e software gratuiti, e quando necessario, per implementare l’apprendimento dei contenuti verranno proiettati filmati sull’argomento d’interesse.

L’esame consiste nel superamento, con una votazione di almeno 18/30, di una prova scritta, della durata di 60 minuti, dove lo studente, attraverso domande a scelta multipla, dovrà applicare le conoscenze acquisite sulle principali classi di alimenti e sui loro monomeri; sulle le principali metodologie di studio degli alimenti; sugli elementi alla base della cinetica e regolazione degli enzimi; sul metabolismo energetico. Il superamento della prova scritta è propedeutico all’esame orale.
Durante lo svolgimento del corso sono effettuati accertamenti periodici mediante tre prove scritte di verifica, della durata di 60 minuti ciascuna, con domande a scelta multipla. Il superamento di tali prove di accertamento esonererà lo studente dalla prova scritta.
In carenza o insufficienza degli accertamenti periodici lo studente dovrà sostenere la prova scritta nelle date previste dal calendario di esami.
L’esame orale è volto a valutare la capacità di ragionamento e di collegamento tra i vari argomenti del corso.

Alcune nozioni sperimentali prevedranno l’interrogazione di banche dati di alimenti. Materiale didattico di supporto verrà distribuito durante il corso.
Lo studente potrà avvalersi del materiale didattico messo a disposizione sul sito web di Ateneo:
http://www.distabif.unina2.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=058409

Il docente è disponibile per ricevimento studenti nei giorni indicati sulla scheda insegnamento e su richiesta inoltrata via e- mail.

GLI ALIMENTI. Carboidrati. Funzioni; struttura di monosaccaridi (triosi, tetrosi, pentosi, esosi ed eptosi); forme isomeriche. Derivati degli zuccheri semplici: amminozuccheri e derivati, deossizuccheri, zuccheri acidi, zuccheri ridotti. Disaccaridi (saccarosio, maltosio, isomaltosio, isomalto, cellobiosio, trealosio, lattosio, lattulosio); oligosaccaridi (maltotrioso, raffinosio, stachiosio, verbascosio). Polisaccaridi (amido, glicogeno; cellulosa; emicellulose; beta-glucani; fruttani –fruttoligosaccaridi, inulina-; galattani/galattosani; mannani/mannosani; pectine; chitina; xilani; arabinani; acido ialuronico. Carboidrati complessi e fibra alimentare. I prebiotici. I carboidrati come dolcificanti-edulcoranti, conservanti (attività dell’acqua), gelificanti e addensanti.
Il metabolismo: uno sguardo d’insieme; composti ad alto contenuto energetico (ATP, coenzimi ridotti, intermedi fosforilati, altri composti. Modalità di utilizzazione dell’energia incamerata nella molecola di ATP). Vitamine e coenzimi; coenzimi delle deidrogenasi NAD(P)+, FAD. Glicolisi (le reazioni), destino del piruvato; piruvato deidrogenasi, riossidazione del NADH; ciclo di Krebs (le reazioni). Vie di alimentazione della glicolisi. Via dei pentoso-fosfati (le reazione); sintesi di NADPH. Sintesi di ATP (fosforilazione a livello del substrato, catena di trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa; formazione delle ROS nei mitocondri; difese dai ROS- il glutatione); gluconeogenesi. Controllo della glicolisi e del ciclo di Krebs. Le reazioni anaplerotiche. Fermentazioni industriali e naturali (lattica, acido-mista, alcolica, acetica, butirrica, malolattica, propionica, citrica, glicerica); organismi omo- ed etero-fermentanti.
I lipidi. I triacilgliceroli; gli acidi grassi; nomenclatura; acidi grassi saturi e insaturi; acidi grassi essenziali; metabolismo dei triacilgliceroli; metabolismo del glicerolo e degli acidi grassi; omega-ossidazione e beta-ossidazione degli acidi grassi (a numero pari e dispari di atomi di atomi di carbonio); corpi chetonici; biosintesi degli acidi grassi. Catabolismo dei lipidi nella germinazione dei semi: ciclo del gliossilato e produzione di zuccheri.
Le proteine. I componenti (amminoacidi: strutture, proprietà acido-basiche e spettroscopiche). Livelli strutturali delle proteine. Motivi strutturali. Classificazione delle proteine. Metabolismo delle proteine alimentari; digestione delle proteine. Amminoacidi essenziali; metabolismo degli amminoacidi; decarbossilazione e formazione di ammine biogene; transamminazione e deamminazione ossidativa; ruolo dell’alanina e della glutammina nel trasporto dell’ammoniaca al fegato; ciclo dell’urea (le reazioni); metabolismo della catena carboniosa, amminoacidi glucogenici e chetogenici; errori congeniti del metabolismo. Le proteine del muscolo (miofibrillari, sarcoplasmatiche e stromali). Processi tecnologici (dal muscolo alla carne).

GLI ENZIMI. Proprietà degli enzimi (efficienza, specificità, regolabilità). La cinetica enzimatica. Nomenclatura e classificazione degli enzimi. Le classi di appartenenza. Esempi e reazioni catalizzate. Enzimi coniugati. I meccanismi catalitici (catalisi acido-basica, catalisi covalente, catalisi da ioni metallici; esempi). Le peptidasi. La classificazione delle peptidasi: i) secondo il meccanismo catalitico; le 9 famiglie di peptidasi; ii) in relazione al tipo di reazione catalizzata (endo ed esopeptidasi; amminopeptidasi; carbossipeptidasi; dipeptidil-peptidasi; tripeptidil-peptidasi; peptidil-dipeptidasi; dipeptidasi); iii) in base alla struttura molecolare ed omologia (famiglie e clan). Esempi di cistein-peptidasi (papaina, bromelina, ficina, catepsine A e B e relative applicazioni biotecnologiche); aspartico-proteasi (pepsina A-C, chimosina, catepsina); metallo-proteasi (amminopeptidasi, carbossipeptidasi, ecc). Caratteristiche. La termolisina (meccanismo catalitico e applicazioni: sintesi dell’aspartame). Le pectinasi (esterasi: pectin-metilesterasi e pectin- acetilesterasi); depolimerasi (poligalatturonasi, pectin-liasi, ramnogalatturonasi, ramnogalatturonan liasi). Applicazioni nell’industria alimentare. Le carboidrasi. Amilasi, maltasi, lattasi, invertasi e saccarasi, glucanasi, pullulanasi, cellulasi, elicasi, chitinasi (e pectinasi). Endo ed eso-carboidrasi. Enzimi amilolitici (endoamilasi ed esoamilasi: alfa amilasi, beta amilasi, glucoamilasi, pullulanasi, neo e amilopullulanasi). Applicazioni (idrolizzati di amido: gelatinizzazione, liquefazione, saccarificazione); sciroppi di fruttosio; produzione di trealosio. Ciclodestrine. Degradazione dell’amido nella germinazione dei cereali; degradazione di carboidrati complessi; cambiamenti dei carboidrati nella maturazione dei formaggi. Le lipasi (reazioni di idrolisi, esterificazione e trans-esterificazione). Le famiglie delle lipasi; struttura, proprietà e meccanismo catalitico delle lipasi; attivazione interfacciale e catalisi eterogenea. Degradazione dei lipidi alimentari: lipolisi (acidità degli oli); autossidazione; ossidazione enzimatica (lipossigenasi). Applicazioni per la produzione di esteri di interesse commerciale. Reazioni di interesterificazione. Enzimi immobilizzati.

MODIFICAZIONE DEGLI ALIMENTI (trasformazioni e alterazioni). Il latte. Composizione e proprietà; preparazione di alcuni prodotti lattiero-caseari. Metabolismo del lattosio. L’azione di batteri omo- ed etero-fermentanti. Via metabolica del citrato. Latte fermentato (produzione di yogurt, latticello fermentato, kefir, kumis). Preparazione di formaggi. Azione delle peptidasi e delle lipasi nella stagionatura. La birra e il suo processo produttivo. Succhi di frutta: processo produttivo ed enzimi coinvolti.

METODOLOGIE. Applicazioni per l’isolamento, l’identificazione e la quantizzazione di composti presenti nelle matrici alimentari. Composizione chimica delle matrici alimentari. La banca dati INRAN. Principi generali per l’analisi di matrici alimentari. Strumentazione di base di un laboratorio di controllo qualità dei prodotti alimentari. La letteratura scientifica. Sistemi tampone. Preparazione di omogenati. Strategia di purificazione. Purificazione di proteine. Determinazione delle proteine (metodo del biureto, metodo di Lowry- determinazione dei polifenoli totali; metodo del BCA, metodo di Bradford; assorbimento UV. Il metodo Kjeldahl per la determinazione delle proteine grezze in matrici alimentari complesse. Tecniche: spettrofotometria, cromatografia, elettroforesi, spettrometria di massa. Ricerca di marcatori per garantire l’autenticità di mozzarella di bufala campana, della carne, delle farine e della pasta.

Italian

Structure and function of foods and their metabolic processes in nutrition and in food biotechnologies. Main enzymes involved in nutrition and biotechnologies (transformations) of the agri-food sector.

Books:
- Ivo Cozzani e Enrico Danese- Biochimica degli Alimenti e della Nutrizione (2006), Piccin Nuova Libraria S.p.A. Padova (Cap. 2-3, 5-8).
- Carmen Gigliotti , Roberto Verga – Biotecnologie Alimentari (2007), Piccin Nuova Libraria S.p.A. Padova.
- Ugo Leuzzi, Ersilia Bellocco e Davide Barreca- Biochimica della Nutrizione (2013), Zanichelli Editore S.p.A., (Cap. 5-7; 10-11).
Monica Stoppini e Vittorio Bellotti- Biochimica applicata- Edises
LIBRI DI CONSULTAZIONE
- Food Biochemistry and Food Processing (2012) Second Edition, Benjamin K. Simpson Ed., Wiley-Blackwell
- Industrial Enzymes- Structure, Function and Applications (2007), J. Polania & A. P. MacCabe Eds., Springer.

The course of Food Biochemistry and Biotechnologies provides advanced knowledge: i) on the structure and function of foods (carbohydrates, lipids and proteins); ii) on their metabolic processes in nutrition and in food biotechnologies; iii) on the main enzymes involved in nutrition and biotechnologies (transformations) of the agri-food sector; iv) on the chemical and nutritional quality and authenticity of food and methods for their determination.

Knowledge and skills acquired during the course of Biological Chemistry.

The lectures are oral and provide during the course Assessment Content moments. Slides, molecule models and free software will be used, and when necessary, to implement the learning of contents, some movies will be shown on the topic of interest.

The exam consists of passing, with a grade of at least 18/30, a written test, lasting 60 minutes, where the student, through multiple choice questions, will apply the knowledge acquired on the main classes of food and their monomers; on the main methodologies for studying food; on the elements underlying the kinetics and regulation of enzymes; on energy metabolism. The passing of the written test is preliminary to the oral exam.
During the course, periodic verifications are carried out through three written tests, lasting 60 minutes each, with multiple-choice questions. Passing these tests will exempt the student from the written test, otherwise the student will have to take the written test on the dates indicated in the exam timetable.
The oral exam is aimed at evaluating the reasoning and connection skills between the various topics of the course.

Some experimental notions will include the interrogation of Food Composition Databases. Supporting teaching material will be distributed during the course.
The student can use the supporting teaching material made available on the University website:
http://www.distabif.unina2.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=058409.

The teacher is available for receiving students on the days indicated on the teaching form and on request sent by e-mail.

FOODS. Carbohydrates. Functions; structure of monosaccharides (trioses, tetroses, pentoses, hexoses and eptoses); isomeric forms. Derivatives of simple sugars: amino sugars and derivatives, deoxy sugars, acid sugars, reduced sugars. Disaccharides (sucrose, maltose, isomaltose, isomalt, cellobiose, trehalose, lactose, lactulose); oligosaccharides (maltotriose, raffinose, stachyose, verbascose). Polysaccharides (starch, glycogen, cellulose, hemicellulose, beta-glucans, fructans-fructooligosaccharides, inulin-; galactans/galactosans; mannans/mannosans; pectin; chitin; xylans; arabinans; hyaluronic acid. Complex carbohydrates and dietary fiber. Prebiotics. Carbohydrates such as sweeteners, preservatives (water activity), gelling and thickening agents.
Metabolism: an overview; high-energy compounds (ATP, reduced coenzymes, phosphorylated intermediates, other compounds. Utilization modes of ATP). Vitamins and co-enzymes; co-enzymes of dehydrogenases: NAD(P)+, FAD. Glycolysis (reactions), the fate of pyruvate; pyruvate dehydrogenase, reoxidation of NADH; Krebs cycle (the reactions). Feeding ways of glycolysis. Pentose-phosphate pathway (the reactions); synthesis of NADPH. Synthesis of ATP (substrate-level phosphorylation, electron transport chain and oxidative phosphorylation; formation of ROS in the mitochondria, glutathione defense); gluconeogenesis. Control of glycolysis and the Krebs cycle. The anaplerotic reactions. Industrial and natural fermentation (lactic, mixed acid, alcoholic, acetic, butyric, malolactic, propionic, citric, glycerol); homo- and hetero-fermentative bacteria.
Lipids. The triacylglycerols; fatty acids; nomenclature; saturated and unsaturated fatty acids; essential fatty acids; triacylglycerol metabolism; metabolism of the glycerol and of fatty acids; omega-oxidation and beta-oxidation of fatty acids (in odd and even number of carbon atoms); chetone bodies; fatty acids biosynthesis. Catabolism of lipids in seed germination: glyoxylate cycle and sugar production.

Proteins. The components (amino acids: structure, acid-base and spectroscopic properties). Structural levels of proteins. Structural motifs. Protein classification. Metabolism of food proteins; protein digestion. Essential amino acids; amino acid metabolism; decarboxylation and formation of biogenic amines; transamination and oxidative deamination; urea cycle (reactions); metabolism of the carbon chain; glucogenic and ketogenic amino acids; inborn errors of metabolism. The muscle proteins (myofibrillar, sarcoplasmic and stromal). Technological processes (from muscle to meat).

ENZYMES. Enzyme properties (efficiency, specificity, regulability). The enzyme kinetics. Nomenclature and classification of enzymes. Enzyme classes. Examples and catalyzed reactions. Conjugated enzymes. The catalytic mechanisms (acid-basic catalysis, covalent catalysis, catalysis by metal ions; examples). The peptidase classification: i) according to the catalytic mechanism; 9 peptidase families; ii) in relation to the type of catalyzed reaction (endo- and exopeptidase, aminopeptidase, carboxypeptidase, dipeptidyl-peptidase; tripeptidyl peptidase; peptidyl-dipeptidase; dipeptidase); iii) based on the molecular structure and homology (families and clans). Examples of cystein peptidases (papain, bromelain, ficin, cathepsins A and B and their biotechnological applications); aspartic proteases (pepsin A-C, chymosin, cathepsin); metal-proteases (aminopeptidases, carboxypeptidases, etc.). The thermolysin (catalytic mechanism and applications: synthesis of aspartame). Pectinases (esterases: pectin-methylesterase and pectin- acetylesterases); depolymerases (polygalacturonase, pectin lyase, rhamnogalacturonases rhamnogalacturonan lyase). Food applications. Carbohydrases. Amylase, maltase, lactase, invertase and sucrase, glucanase, pullulanase, cellulase, helicase, chitinase (and pectinase). Endo and exo-carbohydrase. Amylolytic enzymes (endoamylases and esoamylases: alpha-amylase, beta-amylase, glucoamylase, pullulanase, neo and amylopullulanases). Applications (starch hydrolysates: gelatinisation, liquefaction, saccharification); fructose syrups; production of trehalose. Cyclodextrins. Degradation of starch in the germination of cereals; degradation of complex carbohydrates; changes of carbohydrates in cheese aging. Lipase (hydrolysis reactions, esterification and trans-esterification). The lipase families; structure, properties and catalytic mechanism of lipases; interfacial activation and heterogeneous catalysis. Degradation of food lipids: lipolysis (olive oil acidity); autoxidation; enzymatic oxidation (lipoxygenases). Applications for the production of esters of commercial interest. Interesterification reactions. Immobilized enzymes.
Modification of foods (transformations and alterations). The milk. Composition and properties; preparation of dairy products. Metabolism of lactose. The action of homo- and hetero-fermentative bacteria. Metabolic pathway of citrate. Fermented milk (production of yogurts, fermented buttermilk, kefir, kumis). Preparation of cheeses. Action of peptidases and lipases in cheese manufacturing. Production process of beer. Fruit juices: production and enzymes.
METHODOLOGIES. Applications for the isolation, identification and quantization of compounds present in food matrices. Chemical composition of food matrices. The INRAN database. General principles for the analysis of food matrices. Basic instrumentation of a laboratory for quality control of food products. The scientific literature. Buffer systems. Preparation of homogenates. Purification strategies. Protein purification. Determination of protein content (biuret method, Lowry method and determination of total polyphenols; the BCA method, the Bradford method, UV absorption. The Kjeldahl method for the determination of crude proteins in complex food matrices. Techniques: spectrophotometry, chromatography, electrophoresis, mass spectrometry. Search for markers to ensure the authenticity of buffalo mozzarella, meat, flour and pasta.