italiano

Conoscenze di base sulla struttura e funzione di proteine, acidi nucleici, carboidrati, lipidi, e
dei relativi componenti (amminoacidi, basi azotate e nucleotidi, monosaccaridi ed acidi
grassi). La catalisi e gli Enzimi. Metabolismo cellulare energetico ed informazionale.

David L Nelson Michael M Cox
"I principi di biochimica di Lehninger"
Ed Zanichelli

- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko e Lubert Stryer
"Biochimica"
Ed. Zanichelli

Gli obiettivi formativi del corso sono:
- Rendere chiari agli studenti i principi che governano la struttura, la funzione e le
interazioni delle più importanti classi di macromolecole biologiche.
- Far acquisire una visione di insieme del metabolismo cellulare attraverso una
descrizione delle principali vie cataboliche che generano ATP ed altri composti ad
alto contenuto energetico, e delle vie anaboliche di biosintesi delle macromolecole e
dei loro costituenti.
- Attraverso lo studio delle vie anaboliche e cataboliche opposte e della loro
regolazione far comprendere agli studenti la logica fondamentale della regolazione
del metabolismo intermedio

Conoscenze e abilità fornite dal corso di Chimica generale ed inorganica, Chimica Organica,
Biologia

Lezioni frontali, discussione con gli studenti riguardo gli argomenti trattati, esercitazioni, attività pratiche in laboratorio

Durante il corso saranno rivolte domande agli studenti partecipanti al corso; le risposte raccolte saranno analizzate dal docente insieme alla classe. Potrebbe rendersi necessaria una prova scritta con domande a risposta multipla e a risposta aperta per verificare l'apprendimento durante il corso.
La verifica finale dell'apprendimento degli argomenti trattati e degli obiettivi raggiunti sarà effettuata mediante esame orale

Gli studenti possono chiedere di essere ricevuti tramite e-mail

INTRODUZIONE. La biochimica: le molecole biologiche. Gli elementi d’importanza biologica;
gli elementi elettronegativi; le macromolecole; le unità monomeriche delle macromolecole; il
legame tra le unità monomeriche; i gruppi funzionali; unità di misura. Struttura dell’acqua;
importanza dell’acqua per i sistemi biologici. Polarizzazione dei legami. Interazioni deboli in
ambiente acquoso: legame ionico; forze di Van der Waals; legame idrogeno. Le interazioni
idrofobiche.
PROTEINE. STRUTTURA E FUNZIONE. Le unità monomeriche: gli α-L-amminoacidi. Proprietà
(stereochimica; attività ottica, proprietà acido-basiche, assorbimento della luce). Proprietà
delle soluzioni acquose (pH, forza ionica, concentrazione). Separazione ed analisi degli
amminoacidi; cromatografia a scambio ionico; cromatografia a fase inversa. Peptidi e
proteine; attività biologica di peptidi. Funzioni delle proteine. Proprietà principali delle
proteine. Livelli d’organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria, secondaria,
terziaria e quaternaria; ripiegamento delle proteine globulari. I legami coinvolti. Funzione
delle proteine: proteine strutturali (α-cheratina; collageno; fibroina della seta) e globulari
(mioglobina ed emoglobina). La denaturazione delle proteine. Rinaturazione. Determinazione
della struttura primaria di peptidi e proteine con la reazione di Edman. Proteine catalitiche.
Enzimi. Catalisi enzimatica: specificità di reazione e di substrato; classificazione degli enzimi;
coenzimi; il complesso Enzima-Substrato (ES); modello di Michaelis e Menten; significato e
determinazione sperimentale di KM e Vmax; le linearizzazioni. Inibizione enzimatica. Principi generali della regolazione enzimatica: allosteria, retroinibizione, modifiche covalenti,
controllo a cascata, zimogeni, compartimentazione.
ACIDI NUCLEICI: STRUTTURA E FUNZIONE. Organizzazione strutturale degli acidi nucleici: basi
azotate, nucleosidi e nucleotidi; oligonucleotidi; polinucleotidi. DNA e RNA; struttura
primaria e secondaria degli acidi nucleici; la struttura a doppia elica; parametri strutturali e
forze stabilizzanti. Denaturazione termica degli acidi nucleici (ipercromismo; temperatura di
fusione; denaturazione reversibile; ibridazione). Idrolisi enzimatica e chimica. La replicazione
del DNA. Trasferimento dell’informazione: la trascrizione (la RNA polimerasi-DNA
dipendente; fasi del processo di trascrizione. Struttura e funzione del tRNA). La
decodificazione dell’informazione: la traduzione (il codice genetico; struttura e funzione dei
ribosomi; attivazione degli amminoacidi; le fasi della sintesi proteica: inizio, allungamento e
terminazione).
CARBOIDRATI. Stereochimica. Monosaccaridi; struttura e proprietà; derivati dei
monosaccaridi; disaccaridi; polisaccaridi (strutturali e di riserva); glicoproteine.
LIPIDI. Classificazione (idrolizzabili e non idrolizzabili). Struttura e proprietà di acidi grassi;
cere; triacilgliceroli; fosfolipidi; glicolipidi, steroli. Le membrane biologiche; struttura e
proprietà delle membrane: il modello a mosaico fluido; trasporto attraverso le membrane.
METABOLISMO. Concetti generali di energetica; i composti ad alto contenuto energetico. Il
metabolismo dei carboidrati. Glicolisi, le vie fermentative del piruvato, riossidazione del
NADH citoplasmatico. La via dei pentosi-fosfati. Biosintesi dei carboidrati: la neoglucogenesi
da piruvato e da intermedi del ciclo degli acidi tricarbossilici. Degradazione e sintesi del
glicogeno. Metabolismo dei lipidi. Le membrane biologiche. La degradazione dei
triacilgliceroli: la β-ossidazione degli acidi grassi. La biosintesi degli acidi grassi saturi: il
complesso dell’acido grasso sintetasi. Il catabolismo delle proteine: gli enzimi proteoliticiDestino
del gruppo amminico degli amminoacidi- transamminazione, deamminazione
ossidativa e ciclo dell'urea. La combustione completa degli atomi di carbonio e la produzione dell'energia in condizioni di aerobiosi: il ciclo degli acidi tricarbossilici. Le reazioni
anaplerotiche. Il ciclo del gliossilato. Biosintesi delle basi puriniche e delle basi pirimidiniche.
La catena di trasporto degli elettroni – gli elementi della catena - il meccanismo della sintesi
dell'ATP. Bilancio energetico dei vari processi metabolici e loro regolazione. La fotosintesi; la
fase luminosa- i pigmenti- i fotosistemi ed il flusso degli elettroni- la produzione dell'ossigeno,
del NADPH e dell'ATP.
ESPERIENZE PRATICHE DI LABORATORIO
1) Esercitazione sulle strutture degli amminoacidi
2) Espressione di proteine in Escherichia coli
3) Purificazione di proteine mediante cromatografia per affinità
4) Elettroforesi di proteine su gel in SDS

Italian

The course introduces the structure and function of the most important classes of biological
macromolecules, including proteins, nucleic acids, carbohydrates and lipids and presents the
basic concepts of catalysis and enzyme action. The intermediary metabolism for carbohydrates, lipids and for nitrogen-containing compounds is considered. Finally the course
cover DNA replication, RNA synthesis and protein synthesis

David L Nelson Michael M Cox
"Lehninger Principles of Biochemistry"


- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko e Lubert Stryer
"Biochemistry"

The aim of this course is to describe the fundamental principles of the molecular design of life introducing the structure, function and molecular interactions of the most important classes of biological macromolecules.
Moreover, by discussing pathways for the generation of ATP and other energy-storing molecules and reactions for the synthesis of biological macromolecules and their components
students will acquire a comprehensive knowledge of the cellular metabolism. Finally, comparison of the similar and dissimilar features of the metabolism for opposing anabolic
and catabolic pathways, will drive the students to the understanding of the fascinating regulation of the intermediate metabolism.

Knowledges and skills gained by the courses of General and Inorganic Chemistry, Organic Chemistry, Biology

Lectures, discussion with students about topic of lectures, short lab training

Students will be involved in answering questions about fundamental topics during lectures; answers given by students will be analysed.
Written test could be necessary during the course.
The final exams will be oral test

students can ask for meeting the professor by e-mail

Amino Acids, Peptides, and Proteins
Amino Acids, Peptides and Proteins Working with Proteins
The Structure of Proteins: Primary Structure
The Three-Dimensional Structure of Proteins
Protein Secondary Structure
Protein Tertiary and Quaternary Structures
Mioglobin and Hemoglobin
Medicine: Death by Misfolding: The Prion Diseases
Enzymes
Introduction to Enzymes
How Enzymes Work
Enzyme Kinetics as an Approach to Understanding Mechanism 
Regulatory Enzymes
Carbohydrates and Glycobiology
Monosaccharides and Disaccharides
Polysaccharides
Glycoconjugates: Proteoglycans, Glycoproteins, and Glycolipids
Lipids
Storage Lipids
Structural Lipids in Membranes
Biological Membranes
Introduction to Metabolism,
Bioenergetics and Biochemical Reaction Types
Bioenergetics and Thermodynamics
Chemical Logic and Common Biochemical Reactions
Phosphoryl Group Transfers and ATP
Glycolysis, Gluconeogenesis, and the Pentose Phosphate Pathway
Coordinated Regulation of Glycolysis and Gluconeogenesis
The Metabolism of Glycogen in Animals
Coordinated Regulation of Glycogen Synthesis and Breakdown
The Citric Acid Cycle
Regulation of the Citric Acid Cycle
The Glyoxylate Cycle
Fatty Acid Catabolism and Biosynthesis
Digestion, Mobilization, and Transport of Fats
Oxidation of Fatty Acids; Ketone Bodies
Fatty acids biosynthesis
Amino acids methabolism
Amino Acid Oxidation and the Production of Urea
Biosynthesis of Amino Acids
Oxidative Phosphorylation
Photosynthesis
Nucleic acids Metabolism
Nucleotides and Nucleic Acids
DNA Replication
DNA-Dependent Synthesis of RNA
Protein Synthesis