ITALIANO

Molecole e macromolecole di importanza biologica; gruppi funzionali; unità di misura. Struttura dell’acqua; interazioni deboli in ambiente acquoso. Struttura e funzione degli alfa-L- amminoacidi. Struttura e funzione di peptidi e proteine. Livelli d’organizzazione strutturale delle proteine. Proteine di trasporto: mioglobina ed emoglobina. Proteine catalitiche: gli enzimi. Struttura e funzione degli acidi nucleici. Basi azotate, nucleosidi e nucleotidi; polinucleotidi. DNA e RNA. Struttura primaria e secondaria degli acidi nucleici; la struttura a doppia elica. Aspetti biochimici di replicazione, trascrizione e traduzione. Struttura e funzione di carboidrati e lipidi. Metabolismo energetico. Glicolisi; le vie fermentative del piruvato; la via dei pentoso-fosfati, il ciclo di Krebs. Le reazioni anaplerotiche. Il ciclo del gliossilato. La neoglucogenesi. Degradazione e sintesi del glicogeno. Il metabolismo dei lipidi. Il catabolismo delle proteine: transamminazione, deamminazione ossidativa e ciclo dell'urea. La catena di trasporto degli elettroni e sintesi dell'ATP.

- FONDAMENTI DI BIOCHIMICA - Voet & Voet, Zanichelli
- I PRINCIPI DI BIOCHIMICA di Lehninger - Nelson & Cox, Zanichelli
- BIOCHIMICA- L. Strier, Zanichelli
- PRINCIPI DI BIOCHIMICA - Garrett & Grisham, Piccin

Materiale didattico di supporto disponibile sul sito:
http://www.distabif.unina2.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=058409

L’insegnamento si prefigge di fornire i concetti alla base della biochimica delle macromolecole biologiche.
Al termine del corso, lo studente avrà acquisito conoscenze sulla struttura, sulle proprietà chimico-fisiche e funzione delle macromolecole biologiche (proteine, acidi nucleici, carboidrati, lipidi) e dei relativi componenti (amminoacidi, basi azotate e nucleotidi, monosaccaridi ed acidi grassi) nonché sulle principali metodologie di studio di tali macromolecole. Lo studente acquisirà inoltre conoscenze sulla struttura, funzione e regolazione degli enzimi e sui processi alla base del metabolismo energetico e del metabolismo degli acidi nucleici.
Nello specifico lo studente sarà in grado di:
- conoscere le principali classi di macromolecole biologiche ed i loro monomeri
- conoscere le principali metodologie di studio delle macromolecole biologiche
- conoscere gli elementi alla base della cinetica e regolazione degli enzimi
- ragionare criticamente per poter integrare le conoscenze sui processi alla base del metabolismo energetico e del metabolismo informazionale.

Conoscenze fornite dal corso di Chimica Generale ed inorganica, Citologia ed Istologia e Chimica Organica

Le lezioni sono orali e prevedono durante il corso momenti di verifica dell'apprendimento dei contenuti. Verranno utilizzate diapositive, modellini di molecole in scala e software gratuiti, e quando necessario, per implementare l’apprendimento dei contenuti verranno proiettati filmati sull’argomento d’interesse.

L’esame consiste nel superamento, con una votazione di almeno 18/30, di una prova scritta, della durata di 60 minuti, dove lo studente, attraverso domande a scelta multipla, dovrà applicare le conoscenze acquisite sulle principali classi di macromolecole biologiche ed i loro monomeri; sulle le principali metodologie di studio delle macromolecole biologiche; sugli elementi alla base della cinetica e regolazione degli enzimi; sul metabolismo energetico ed informazionale. Il superamento della prova scritta è propedeutico all’esame orale.
Durante lo svolgimento del corso sono effettuati accertamenti periodici mediante tre prove scritte di verifica, della durata di 60 minuti ciascuna, con domande a scelta multipla. Il superamento di tali prove di accertamento esonererà lo studente dalla prova scritta.
In carenza o insufficienza degli accertamenti periodici lo studente dovrà sostenere la prova scritta nelle date previste dal calendario di esami.
L’esame orale è volto a valutare la capacità di ragionamento e di collegamento tra i vari argomenti del corso.

Allo studente è data la possibilità di sostenere tre prove scritte di autovalutazione in itinere, strutturate in modo analogo all’esame scritto. Lo studente potrà avvalersi del materiale didattico messo a disposizione sul sito web di Ateneo:
http://www.distabif.unina2.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=058409

Il docente è disponibile per ricevimento studenti nei giorni indicati sulla scheda insegnamento e su richiesta inoltrata via e- mail.

INTRODUZIONE. La biochimica: le molecole biologiche. Gli elementi d’importanza biologica; gli elementi elettronegativi; le macromolecole; le unità monomeriche delle macromolecole; il legame tra le unità monomeriche; i gruppi funzionali; unità di misura
L'ACQUA. Struttura dell’acqua; importanza dell’acqua per i sistemi biologici. Polarizzazione dei legami. Interazioni deboli in ambiente acquoso: legame ionico; forze di Van der Waals; legame idrogeno. Le interazioni idrofobiche.
PROTEINE. STRUTTURA E FUNZIONE. Le unità monomeriche: gli α-L-amminoacidi. Proprietà (stereochimica; attività ottica, proprietà acido-basiche, assorbimento della luce). Proprietà delle soluzioni acquose (pH, forza ionica, concentrazione). Separazione ed analisi degli amminoacidi; cromatografia a scambio ionico; cromatografia a fase inversa. Peptidi e proteine; attività biologica di peptidi. Funzioni delle proteine. Proprietà principali delle proteine. Livelli d’organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria; ripiegamento delle proteine globulari. I legami coinvolti. Funzione delle proteine: proteine strutturali (α-cheratina; collageno; fibroina della seta) e globulari (proteine di trasporto: mioglobina ed emoglobina). La denaturazione delle proteine. Rinaturazione. Determinazione della struttura primaria di peptidi e proteine con la reazione di Edman.
Proteine catalitiche: ENZIMI. Catalisi enzimatica: specificità di reazione e di substrato; classificazione degli enzimi; coenzimi; il complesso Enzima-Substrato (ES); modello di Michaelis e Menten; significato e determinazione sperimentale di KM e Vmax; le linearizzazioni. Inibizione enzimatica. Principi generali della regolazione enzimatica: allosteria, retroinibizione, modifiche covalenti, controllo a cascata, zimogeni, compartimentazione.
ACIDI NUCLEICI: STRUTTURA E FUNZIONE. Organizzazione strutturale degli acidi nucleici: basi azotate, nucleosidi e nucleotidi; oligonucleotidi; polinucleotidi. DNA e RNA; struttura primaria e secondaria degli acidi nucleici; la struttura a doppia elica; parametri strutturali e forze stabilizzanti. Denaturazione termica degli acidi nucleici (iper ed ipocromismo; temperatura di fusione; denaturazione reversibile; ibridazione). Idrolisi enzimatica e chimica. La replicazione del DNA (le DNA polimerasi; proteine della replicazione diverse dalla DNA polimerasi). Trasferimento dell’informazione: la trascrizione (la RNA polimerasi-DNA dipendente; fasi del processo di trascrizione. Struttura e funzione del tRNA). La decodificazione dell’informazione: la traduzione (il codice genetico; struttura e funzione dei ribosomi; attivazione degli amminoacidi; le fasi della sintesi proteica: inizio, allungamento e terminazione).
CARBOIDRATI. Stereochimica. Monosaccaridi; struttura e proprietà; derivati dei monosaccaridi; disaccaridi; polisaccaridi (strutturali e di riserva); glicoproteine.
LIPIDI. Classificazione (idrolizzabili e non idrolizzabili). Struttura e proprietà di acidi grassi; cere; triacilgliceroli; fosfolipidi; glicolipidi, steroli. Le membrane biologiche; struttura e proprietà delle membrane: il modello a mosaico fluido; trasporto attraverso le membrane.
METABOLISMO. Concetti generali di energetica; i composti ad alto contenuto energetico. Il metabolismo dei carboidrati. Glicolisi- le vie fermentative del piruvato- riossidazione del NADH citoplasmatico. La via dei pentosi-fosfati: suoi significati. Biosintesi dei carboidrati: la neoglucogenesi da piruvato e da intermedi del ciclo degli acidi tricarbossilici. Degradazione e sintesi del glicogeno. Metabolismo dei lipidi. Le membrane biologiche. La degradazione dei triacilgliceroli: la β-ossidazione degli acidi grassi saturi a numero pari di atomi di carbonio. La biosintesi degli acidi grassi saturi: il complesso dell’acido grasso sintetasi. Il catabolismo delle proteine: gli enzimi proteolitici. Destino del gruppo amminico degli amminoacidi: transamminazione, deamminazione ossidativa e ciclo dell'urea. La combustione completa degli atomi di carbonio e la produzione dell'energia in condizioni di aerobiosi: il ciclo degli acidi tricarbossilici. Le reazioni anaplerotiche. Il ciclo del gliossilato. Biosintesi delle basi puriniche e delle basi pirimidiniche. La catena di trasporto degli elettroni- gli elementi della catena- il meccanismo della sintesi dell'ATP. Bilancio energetico dei vari processi metabolici.

Italian

Molecules and biomolecules of biological relevance; functional groups; units of measurement. Water structure; water and weak interactions. Structure and function of alpha-L-amino acids. Structure and function of peptides and proteins. Protein structural organization levels. Transport proteins: myoglobin and hemoglobin. Catalytic proteins: enzymes. Structure and function of nucleic acids. Nitrogenous bases, nucleosides and nucleotides; polynucleotides. DNA and RNA. Primary and secondary structure of nucleic acids; DNA double helix structure. Biochemistry of replication, transcription and translation processes. Structure and function of carbohydrates and lipids. Energetic metabolism. Glycolysis; pyruvate fermentations; pentose phosphate pathway; Krebs cycle. Anaplerotic reactions. Glyoxylate cycle. Gluconeogenesis. Degradation and synthesis of glycogen. Lipid metabolism. Protein catabolism: transamination, oxidative deamination and urea cycle. The electron transport chain and ATP synthesis.

- FONDAMENTI DI BIOCHIMICA - Voet & Voet, Zanichelli
- I PRINCIPI DI BIOCHIMICA di Lehninger - Nelson & Cox, Zanichelli
- BIOCHIMICA- L. Strier, Zanichelli
- PRINCIPI DI BIOCHIMICA - Garrett & Grisham, Piccin
Supporting teaching material available on the site:
http://www.distabif.unina2.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=058409

The Course will provide basic knowledge on biochemistry of biological macromolecules.
At the end of the Course, the student will acquire knowledge on structure, on chemical and physical properties and function of biological macromolecules (proteins, nucleic acids, carbohydrates and lipids) and their components (amino acids, nitrogenous bases and nucleotides, monosaccharides and fatty acids) and on basic methodologies for their study. Structure, function and regulation of enzymes. The student will also acquire knowledge on structure, function and enzyme regulation and on processes at the basis of energetic and nucleic acids metabolism.
In particular, the student will be able to:
- know the main classes of biological macromolecules and their monomers
- know the main methodologies for studying biological macromolecules
- know the elements that underlie the kinetics and regulation of enzymes
- critically reasoning in order to integrate knowledge on the processes underlying energy metabolism and nucleic acids metabolism.

Knowledges and skills supplied by the course of General and Inorganic Chemistry, Cytology and Histology and Organic Chemistry

The lectures are oral and provide during the course Assessment Content moments. Slides, molecule models and free software will be used, and when necessary, to implement the learning of contents, some movies will be shown on the topic of interest.

The exam consists of passing, with a grade of at least 18/30, a written test, lasting 60 minutes, where the student, through multiple choice questions, will apply the knowledge acquired on the main classes of biological macromolecules and their monomers; on the main methodologies for studying biological macromolecules; on the elements underlying the kinetics and regulation of enzymes; on energy and nucleic acid metabolism. The passing of the written test is preliminary to the oral exam.
During the course, periodic verifications are carried out through three written tests, lasting 60 minutes each, with multiple-choice questions. Passing these tests will exempt the student from the written test, otherwise the student will have to take the written test on the dates indicated in the exam timetable.
The oral exam is aimed at evaluating the reasoning and connection skills between the various topics of the course.

The student is given the opportunity to take three written tests of self-assessment during the Course, structured in a similar way to the written exam. The student can use the supporting teaching material made available on the University website:
http://www.distabif.unina2.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=058409.
The teacher is available for receiving students on the days indicated on the teaching form and on request sent by e-mail.

INTRODUCTION. Biochemistry: biological molecules. Elements of biological importance. The electronegative elements. Macromolecules. The monomeric units of macromolecules. Functional groups. Unit of measures.
THE WATER. Water structure. Importance of water for biological systems. Bonds polarization. Weak interactions in aqueous environment: ionic bond, Van der Waals forces, hydrogen bonds, hydrophobic interactions.
PROTEINS: STRUCTURE AND FUNCTION. The monomeric units: the alpha-L-amino acids. Properties (stereochemistry, optical activity, acid-base properties, light absorption). Properties of aqueous solutions (pH, ionic strength, concentration). Separation and analysis of amino acids. Peptides and proteins. Biological activity of peptides. Functions of proteins. Main properties of proteins. Levels of structural organization of proteins: primary, secondary, tertiary and quaternary structures. Folding of globular proteins. Function of proteins: structural proteins (alpha-keratin, collagen, silk fibroin) and globular (transport proteins: myoglobin and hemoglobin), defense proteins (antibodies), proteins for movement (actin and myosin). The denaturation of proteins. Renaturation. Techniques for the study of proteins and peptides. Ion exchange chromatography, reverse phase chromatography. Electrophoresis. Determination of the primary structure of peptides and proteins with the Edman reaction. Catalytic proteins: enzymes. Enzyme catalysis: reaction and substrate specificity. Classification of enzymes, coenzymes, the Enzyme-Substrate complex (ES). Model of Michaelis and Menten, meaning and experimental determination of KM and Vmax. Linearization. Enzymatic inhibition. General principles of enzymatic regulation: allosteric regulation, inhibition, covalent modifications, cascade control, zymogens, compartmentalization.
NUCLEIC ACIDS: STRUCTURE AND FUNCTION. Structural organization of nucleic acids: nitrogenous bases, nucleosides and nucleotides; oligonucleotides; polynucleotides. DNA and RNA. Primary and secondary structure of nucleic acids: the double-helix structure, structural parameters and stabilizing forces. Thermal denaturing of nucleic acids (hyper- and hypochromism, melting temperature, reversible denaturation, hybridization). Enzymatic and chemical hydrolysis. DNA replication. Transcription. Structure and function of the tRNA. Information decoding: translation (genetic code, structure and function of ribosomes, activation of amino acids, phases of protein synthesis: start, elongation and termination).
CARBOHYDRATES. Stereochemistry. Monosaccharides: structure and properties. Derivatives of monosaccharides, disaccharides, polysaccharides (structural and reserve). Glycoproteins.
LIPIDS. Classification. Structure and properties of fatty acids, waxes, triacylglycerols, phospholipids, glycolipids, sterols. Biological membranes: structure and properties of membranes. Fluid mosaic model, transport through the membranes.
METABOLISM. General concepts of energetics. High energy content compounds. The metabolism of carbohydrates. Glycolysis. Catalytic mechanisms of the aldolase and glyceraldehyde 3-P-dehydrogenase. The fermentation of pyruvate. Lactic dehydrogenase. Re-oxidation of cytoplasmic NADH. The pentose-phosphate pathway. Carbohydrate biosynthesis: pyruvate neoglucogenesis and intermediates of the tricarboxylic acid cycle. Degradation and synthesis of glycogen. Metabolism of lipids. Biological membranes. Degradation of triacylglycerols: beta-oxidation of fatty acids. The biosynthesis of fatty acids. The catabolism of proteins: proteolytic enzymes. Fate of the amino group of amino acids: transamination, reaction mechanism. Oxidative deamination and urea cycle. The complete combustion of carbon atoms and the production of energy under aerobic conditions: the cycle of tricarboxylic acids. Anaplerotic reactions. The glyoxylate cycle. The electron transport chain. Mechanism of ATP synthesis. Energy balance of the various metabolic processes.