ITALIANO

Il corso di Biochimica presenta i seguenti contenuti:
Biochimica strutturale e funzionale
- illustrare la struttura e la funzione delle proteine;
Biochimica metabolica
- fornire gli elementi culturali per la comprensione delle più importanti vie metaboliche;
Biochimica cellulare e ambientale
- illustrare le basi molecolari della comunicazione intercellulare e della trasduzione del
segnale: connessione fra il metabolismo e l’ambiente;
- fornire i mezzi per un approccio molecolare alla comprensione del ciclo cellulare e
della morte cellulare;
- chiarire le cause ambientali dei tumori.

Stryer L. et al. Biochimica. Zanichelli.
Campbell M. e Farrel S. Biochimica. EdiSES.
Cox M. Principi di biochimica di Lehninger. Zanichelli.
Alberts et al. Biologia molecolare della cellula. Zanichelli.
Dispense e materiale didattico distribuito a lezione

Lo studente acquisirà conoscenze su: principali vie metaboliche e loro controllo, biochimica
cellulare, metodiche generali per l’estrazione, purificazione e analisi di proteine.

È fortemente consigliata la conoscenza delle nozioni di Chimica generale ed inorganica,
Chimica organica e Biologia.

Il corso è articolato in 48 ore di lezioni in aula.
La frequenza del corso non è obbligatoria, ma fortemente consigliata, in
quanto aiuta notevolmente lo studente nella comprensione.

La verifica dell’apprendimento è effettuata mediante un esame orale che
consiste in almeno tre domande su argomenti indicati nel programma.
L’esame è superato se lo studente risponde in modo sufficiente a tutte le
domande. Nella valutazione sarà considerata la conoscenza degli
argomenti, la chiarezza e l’organicità dell’esposizione, la capacità di fare
collegamenti critici tra gli argomenti.
Il voto, espresso in trentesimi, contribuirà per 6/12 al voto dell’esame
integrato di Biochimica e Genetica (12 CFU), tenendo conto del
numero di CFU (6) del modulo di Genetica.

Gli studenti potranno avvalersi delle slide fornite dal docente, nonché di
eventuale altro materiale didattico e potranno registrare le lezioni.
Tuttavia si suggerisce di studiare su uno dei libri di testo consigliati,
usando tale materiale didattico solo come supporto.

1. PROTEINE
Struttura delle proteine. Le unità monomeriche: gli -L-amminoacidi. Proprietà:
stereochimica, attività ottica, proprietà acido-base, assorbimento della luce. Proprietà
principali delle proteine. Livelli di organizzazione strutturale delle proteine: struttura
primaria, secondaria, terziaria e quaternaria; ripiegamento delle proteine globulari. I legami
coinvolti: legame idrogeno, legame ionico, forze di Van der Waals, interazioni idrofobiche. La
denaturazione delle proteine. Rinaturazione.
Funzione delle proteine. Proteine strutturali (-cheratina, collageno, fibroina della seta) e
globulari (proteine di trasporto: mioglobina ed emoglobina). Proteine catalitiche: enzimi.
Catalisi enzimatica: specificità di reazione e di substrato; classificazione degli enzimi;
coenzimi; il complesso Enzima-Substrato (ES); modello di Michaelis e Menten; significato e
determinazione sperimentale di KM e Vmax. Inibizione enzimatica. Principi generali della
regolazione enzimatica: allosteria, retroinibizione, modifiche covalenti, controllo a cascata,
zimogeni, compartimentazione.
Tecniche di purificazione, analisi e caratterizzazione di proteine: cromatografia, elettroforesi,
sequenziamento, determinazione della massa, tecniche immunologiche.
2. METABOLISMO ENERGETICO
Concetti generali di energetica; i composti ad alto contenuto energetico. Il flusso di energia
nella biosfera.
Il metabolismo dei carboidrati. Monosaccaridi, struttura e proprietà; derivati dei
monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi (strutturali e di riserva). Digestione dei polisaccaridi,
assorbimento. Glicolisi. La combustione completa degli atomi di carbonio e la produzione
dell'energia in condizioni di aerobiosi: il ciclo degli acidi tricarbossilici. Le reazioni
anaplerotiche. Il ciclo del gliossilato. La fosforilazione ossidativa: gli elementi della catena di
trasporto degli elettroni, il meccanismo della sintesi dell'ATP. Le vie fermentative del
piruvato: fermentazione alcolica e fermentazione lattica e riossidazione del NADH
citoplasmatico. Biosintesi dei carboidrati: la neoglucogenesi da piruvato e da intermedi del
ciclo degli acidi tricarbossilici. Degradazione e sintesi del glicogeno. La via dei pentosi-fosfati:
suoi significati.
Il metabolismo dei lipidi. Struttura e proprietà di acidi grassi, triacilgliceroli, fosfolipidi,
glicolipidi, steroli. Digestione, trasporto, deposito e mobilitazione dei lipidi. La degradazione
dei triacilgliceroli: la -ossidazione degli acidi grassi. La biosintesi degli acidi grassi: il
complesso dell’acido grasso sintetasi.
Il catabolismo delle proteine. Digestione delle proteine e assorbimento degli aminoacidi. Gli
enzimi proteolitici. Destino del gruppo amminico degli amminoacidi: transamminazione,
deamminazione ossidativa e ciclo dell'urea. Cenni sul destino metabolico dello scheletro
carbonioso degli aminoacidi; distinzione tra aminoacidi glucogenici e chetogenici.
3. COMUNICAZIONE INTERCELLULARE: ORMONI E RECETTORI.
Comunicazioni tra cellule mediate da ormoni e segnalatori locali. Recettori ormonali di
membrana e trasduzione del segnale tramite secondi messaggeri. Recettori di superficie
accoppiati a proteine G e loro effettori. Recettori tirosina chinasi e proteine Ras. MAP chinasi.
I secondi messaggeri. Ruolo dell'Insulina, del glucagone e dell'adrenalina nella regolazione del
metabolismo degli zuccheri e dei lipidi. Meccanismi coinvolti. Recettori ormonali intracellulari
e loro effetto sulla trascrizione.
4. CICLO CELLULARE NEGLI EUCARIOTI E SUA REGOLAZIONE.
I fattori di crescita ed il controllo positivo e negativo della crescita cellulare. Cicline e chinasi
ciclina-dipendenti. Regolazione della progressione del ciclo cellulare. I checkpoints.
Trasduzione del segnale e ciclo cellulare. Ruolo della proteina p53 “guardiano del genoma”.
5. MORTE CELLULARE PROGRAMMATA (APOPTOSI) E SUA REGOLAZIONE.
Ruolo dell’apoptosi. Caratteristiche biochimiche e molecolari e aspetti morfologici. Induzione
dell’apoptosi: la via mitocondriale e la via recettoriale di apoptosi. Le caspasi. I substrati delle
caspasi. Regolazione del processo apoptotico: integrazione dei segnali di morte e
sopravvivenza cellulare. I geni della famiglia Bcl-2. Conseguenze funzionali della modulazione
dell’apoptosi.
6. ESPOSIZIONE AMBIENTALE E RISCHIO UMANO: I TUMORI
Rischi legati all’esposizione di alcuni inquinanti. Agenti causali estrinseci: cancerogenesi da
sostanze chimiche e da radiazioni. Fattori intrinseci: stress ossidativi e suscettibilità genica.
Basi biomolecolari della cancerogenesi. Le cellule tumorali e l’insorgenza del cancro. Il
processo multifasico della cancerogenesi: iniziazione, promozione e progressione. I protooncogeni e i geni soppressori tumorali. Le mutazioni oncogeniche che influenzano la
moltiplicazione cellulare. Le mutazioni che causano la perdita del controllo del ciclo cellulare.
Le mutazioni che influenzano la stabilità del genoma.

Italian

The contents of Biochemistry are the following:
Structural and functional biochemistry
- to illustrate the structure and function of the proteins;
Metabolic biochemistry
- to provide the cultural elements for understanding the most important metabolic pathways;
Cellular and environmental biochemistry
- to illustrate the molecular bases of the signal transduction: connection between the metabolism and the environment;
- to provide the knowledge for a molecular approach to understand the cell cycle and the cell death;
- to clarify the environmental causes of the tumours.

Suggested books
Stryer L. et al. Biochimica. Zanichelli.
Campbell M. e Farrel S. Biochimica. EdiSES.
Cox M. Principi di biochimica di Lehninger. Zanichelli.
Alberts et al. Biologia molecolare della cellula. Zanichelli.
Teaching material provided during lessons

The student will acquire knowledge on: metabolic pathways and their control, cellular biochemistry, general methods for the extraction, purification and protein analysis.

Knowledges and skills furnished by the course of General and Inorganic Chemistry, Organic Chemistry and Biology

The course consists of 48 hours of frontal lessons.
The attendance at the course is not mandatory, but it is strongly
recommended because it helps students to understanding.

The verification of learning will be carried out through an oral
examination that consists of at least three questions on topics reported in
detailed program. The examination is passed if the student responds
sufficiently at all questions. The evaluation will be made on the basis of
the knowledge of topics, the clarity and organization of the exposure, the
capacity to link critically the topics.
The vote, expressed in 30ths, will contribute for 6/12 to the vote of
integrated examination of Biochemistry and Genetics (12 CFU),
considering the CFU number (6) associated to the Genetics
module.

Students can make use of slides provided by professor and other
teaching materials and can record lessons. However, it is advised to
study on one of suggested books, using this teaching material only as
support.

1. PROTEIN
Protein structure. Monomeric units: -L-amino acids. Properties:
stereochemistry, optical activity, acid-basic properties, light absorption.
Main protein properties. Levels of structural organization of proteins: structure
primary, secondary, tertiary and quaternary; folding of globular proteins. Bonds
involved: hydrogen bond, ionic bond, Van der Waals forces, hydrophobic interactions. The
protein denaturation. Renaturation.
Protein functions. Structural proteins (-keratin, collagen, silk fibroin) and
globular proteins (transport proteins: myoglobin and hemoglobin). Catalytic proteins: enzymes.
Enzymatic catalysis: reaction and substrate specificity; classification of enzymes;
coenzymes; the Enzyme-Substrate (ES) complex; Michaelis and Menten model; significance and
experimental determination of KM and Vmax. Enzymatic inhibition. General principles of
enzymatic regulation: allosteria, retroinhibition, covalent modifications, cascade control,
zymogens, compartmentalization.
Protein purification, analysis and characterization techniques: chromatography, electrophoresis,
sequencing, mass determination, immunological techniques.
2. ENERGETIC METABOLISM
General concepts of energy; high energy content compounds. The energy flow
in the biosphere.
The carbohydrate metabolism. Monosaccharides, structure and properties; derivatives of
monosaccharides, disaccharides, polysaccharides (structural and reserve). Polysaccharide digestion,
absorption. Glycolysis. Complete combustion of carbon atoms and production
energy in aerobic conditions: the cycle of tricarboxylic acids. The reactions
anaplerotic. The glyoxylate cycle. Oxidative phosphorylation: the elements of the chain of
electron transport, the mechanism of ATP synthesis. The fermentative ways of the
pyruvate: alcoholic fermentation and lactic fermentation and reoxidation of NADH
cytoplasmic. Carbohydrate biosynthesis: pyruvate and intermediates cycle of tricarboxylic acids neoglucogenesis. Degradation and synthesis of glycogen. The pentose-phosphate pathway:
its significances.
Tje lipid metabolism. Structure and properties of fatty acids, triacylglycerols, phospholipids,
glycolipids, sterols. Lipid digestion, transport, storage and mobilization. Degradation
of triacylglycerols: the -oxidation of fatty acids. The biosynthesis of fatty acids: the
fatty acid synthetase complex.
The protein catabolism. Protein digestion and amino acid absorption. The
proteolytic enzymes. Fate of the amino acid group: transamination,
oxidative deamination and urea cycle. Notes on the metabolic fate of the carbon skeleton
amino acids; distinction between glucogenic and ketogenic amino acids.
3. INTERCELLULAR COMMUNICATION: HORMONES AND RECEPTORS.
Hormone-mediated communication between cells and local signalers. Hormonal receptors of
membrane and signal transduction through second messengers. Surface receptors
coupled to G proteins and their effectors. Tyrosine kinase receptors and Ras proteins. MAP kinase.
The second messengers. Role of Insulin, glucagon and adrenaline in the regulation of
sugar and lipid metabolism. Mechanisms involved. Intracellular hormone receptors
and their effect on transcription.
4. CELL CYCLE IN THE EUCARIOTS AND ITS REGULATION.
Growth factors and positive and negative control of cell growth. Cicline and kinase
cyclin-dependent. Regulation of cell cycle progression. Checkpoints.
Signal transduction and cell cycle. Role of the p53 protein "guardian of the genome".
5. PROGRAMMED CELL DEATH (APOPTOSIS) AND ITS REGULATION.
Role of apoptosis. Biochemical and molecular characteristics and morphological aspects. Induction
of apoptosis: the mitochondrial pathway and the receptor pathway of apoptosis. Caspases. The substrates of the
caspases. Regulation of the apoptotic process: integration of death signals e
cell survival. The genes of the Bcl-2 family. Functional consequences of modulation
apoptosis.
6. ENVIRONMENTAL EXPOSURE AND HUMAN RISK: CANCER
Risks related to the exposure of some pollutants. Extrinsic causative agents: carcinogenesis from
chemicals and radiation. Intrinsic factors: oxidative stress and gene susceptibility.
Biomolecular bases of carcinogenesis. Cancer cells and the onset of cancer. The
multiphasic process of carcinogenesis: initiation, promotion and progression. Protooncogenes and tumor suppressor genes. The oncogenic mutations affecting the
cell multiplication. Mutations that cause loss of cell cycle control.
Mutations affecting genome stability.